蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白

1 (p1): 第1章 绪论
2 (p1-1): 1.1动物丝与蛋白质材料
5 (p1-2): 1.2动物丝的生物学概述
5 (p1-2-1): 1.2.1蚕和蜘蛛的比较
5 (p1-2-2): 1.2.2蚕（丝）和蜘蛛（丝）的进化过程
8 (p1-2-3): 1.2.3蚕丝和蜘蛛丝在生物学意义上的基本功能
9 (p1-3): 1.3动物丝及丝蛋白的研究历史及进展
9 (p1-3-1): 1.3.1早期的研究
11 (p1-3-2): 1.3.2近期的研究进展
19 (p1-4): 1.4小结
20 (p1-5): 参考文献
31 (p2): 第2章 蚕丝及丝蛋白
32 (p2-1): 2.1蚕的种类和家蚕的驯养
32 (p2-1-1): 2.1.1桑蚕
33 (p2-1-2): 2.1.2柞蚕
33 (p2-1-3): 2.1.3各种野蚕及转基因蚕
34 (p2-1-4): 2.1.4蚕的生命周期
36 (p2-2): 2.2组成蚕茧丝的蛋白质（氨基酸组成和一级结构）及其作用
38 (p2-2-1): 2.2.1丝素蛋白
41 (p2-2-2): 2.2.2丝胶蛋白
45 (p2-3): 2.3蚕的纺丝及蚕茧的形成
45 (p2-3-1): 2.3.1蚕丝腺体的生物学（解剖学）特征
46 (p2-3-2): 2.3.2蚕的纺丝特点
48 (p2-3-3): 2.3.3蚕纺丝的若干内外源性因素
48 (p2-4): 2.4小结
49 (p2-5): 参考文献
53 (p3): 第3章 蜘蛛丝及丝蛋白
54 (p3-1): 3.1蜘蛛的种类及其生物学特征
55 (p3-1-1): 3.1.1蜘蛛的分类
56 (p3-1-2): 3.1.2织网蜘蛛
58 (p3-2): 3.2蜘蛛丝（蛋白）的种类及其作用
58 (p3-2-1): 3.2.1蜘蛛网
59 (p3-2-2): 3.2.2不同蜘蛛丝（蛋白）的基本性状和体内合成
60 (p3-2-3): 3.2.3大囊状腺体丝蛋白的氨基酸组成及其一、二级结构和功能
61 (p3-2-4): 3.2.4小囊状腺体丝蛋白的氨基酸组成及其一、二级结构和功能
62 (p3-2-5): 3.2.5鞭毛状腺体丝蛋白和聚集状腺体丝蛋白
64 (p3-2-6): 3.2.6其它各种蜘蛛丝蛋白
65 (p3-2-7): 3.2.7蜘蛛丝蛋白的氨基酸序列比较——保守性、差异性和同一性
66 (p3-3): 3.3多样化的纺器及纺丝特征
66 (p3-3-1): 3.3.1动物丝蛋白腺体及其纺器
68 (p3-3-2): 3.3.2动物丝形成（由丝蛋白水溶胶变成固状纤维）的机理
71 (p3-4): 3.4小结
72 (p3-5): 参考文献
75 (p4): 第4章 动物丝及丝蛋白的研究方法
76 (p4-1): 4.1傅里叶转变红外光谱
79 (p4-2): 4.2拉曼光谱
80 (p4-3): 4.3核磁共振
82 (p4-4): 4.4 X射线衍射和散射
84 (p4-5): 4.5圆二色谱和荧光光谱
85 (p4-6): 4.6流变学技术
87 (p4-7): 4.7热分析技术
88 (p4-8): 4.8透射电镜、扫描电镜和原子力显微镜（AFM）
89 (p4-9): 4.9其它测试和表征手段
90 (p4-10): 4.10小结
92 (p4-11): 参考文献
97 (p5): 第5章 动物丝及丝蛋白的结构与性能
98 (p5-1): 5.1丝纤维的等级结构
98 (p5-1-1): 5.1.1丝纤维中丝蛋白分子链的二级结构
100 (p5-1-2): 5.1.2丝纤维中丝蛋白的聚集态结构及其取向
103 (p5-2): 5.2动物丝的力学性能
104 (p5-2-1): 5.2.1动物丝优异的综合力学性能
107 (p5-2-2): 5.2.2动物丝中蛋白质链结构和聚集态结构与其性能的关系
111 (p5-2-3): 5.2.3影响天然动物丝力学性能的因素
116 (p5-2-4): 5.2.4动物丝的特殊性能
120 (p5-3): 5.3丝蛋白分子链在非纤维材料中的结构
121 (p5-3-1): 5.3.1丝蛋白分子链构象及其聚集态结构
124 (p5-3-2): 5.3.2丝蛋白聚集态结构之间的相互转变
126 (p5-4): 5.4动物丝及丝蛋白的降解
126 (p5-4-1): 5.4.1光和射线降解
129 (p5-4-2): 5.4.2热降解
131 (p5-4-3): 5.4.3水解
132 (p5-4-4): 5.4.4生物降解
138 (p5-5): 5.5小结
139 (p5-6): 参考文献
147 (p6): 第6章 动物丝蛋白的化学和基因重组模拟合成
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